Создан заказ №758597
20 октября 2015
4 Уровни структурной организации Ответить на вопрос в биохимической лаборатории из печеночной ткани выделен полипептид
Как заказчик описал требования к работе:
Нужно выполнить контрольную по химии. Есть 6 задач и 3 теор.вопроса, срок - к 23-ему числу. Оплату обсудим в личном диалоге.
Фрагмент выполненной работы:
4. Уровни структурной организации. Ответить на вопрос: в биохимической лаборатории из печеночной ткани выделен полипептид, изучена последовательность аминокислот в его молекуле.
А. Какие участки в указанном ниже полипептиде могли бы иметь а – спиральную конфигурацию при рН=7,0?
Б. Где могли бы находиться точки сгиба?
В. В каком месте могли бы образовываться поперечные связи?
Иле- ала-гис- тре- тир- гли- про- фен- глу- ала- мет- цис- лиз- трипт- глу- глу-глу- про- асп-гли- мет- глу- цис- ала- фен- гис- арг. (работа была выполнена специалистами Автор 24)
Решение:
А. Между молекулами пролина
Б. Точки сгиба у 7 и 18 аминокислот (пролин)
В. Поперечные связи за счет дисульфидных мостиков могут образовываться между цистеином и метионином
13. Понятие – «активный» и «аллостерический» центр ферментов, их роль в функционировании ферментов.
Найти правильные утверждения:
А. Первой фазой биокаталитического процесса является образование фермент-субстратного комплекса; правильно
Б. Км всегда несколько выше по числовому значению, чем субстратная константа (Ks); правильно
В. Вызывая денатурацию фермента, конкурентный ингибитор резко уменьшает
скорость ферментативной реакции;
Г. Скорость ферментативной реакции не зависит от концентрации фермент- субстратного комплекса
18. Изоферменты, понятие, биологическая роль и клиническое значение определения изоферментов (2 примера). Объяснить биохимические основы данных клинических анализов!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!
Изоферменты - это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах.
Обладают той же биологической ролью, что и ферменты, катализируя химические реакции в живых организмах.
Клиническое значение определения изоферментов:
1)Креатинкиназа – КК – (другое название креатинфосфокиназа) – фермент, который катализирует перенос фосфата с креатинфосфата на аденозиндифосфат. продуктом реакции является креатин и макроэргическое соединение аднозинтрифосфат. Креатинкиназа присутствует во многих типах тканей, но в наибольших количествах определяется в трех из них: сердечной мышце (миокарде), скелетных мышцах и в мозге. Она состоит из двух белковых субъединиц, М и В, что позволяет идентифицировать три функционально одинаковых, но структурно различных изофермента КФК: ММ, ВВ и МВ. При определении уровня КФК в плазме получают суммарную активность всех трех изоферментов, но можно определить и активность каждого изофермента в отдельности. Креатинкиназа органоспецифична. Большая часть ВВ-КФК находится в мозге. В скелетных мышцах КФК представлена в основном изоферментом ММ, а в сердечной мышце – изоферментом МВ. На практике только КФК и МВ-КФК полезны для диагностики инфаркта миокарда и поэтому могут рассматриваться как «миокардиальные ферменты». Так как большая часть МВ-КФК в организме происходит из миокарда, ясно, что определение активности этого изофермента более специфично при повреждении миокарда, чем определение уровня КФК (суммы всех изоферментов). Некоторые лаборатории определяют КФК, а другие – более специфический изофермент – МВ-КФК.
2) Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) катализирует дегидрирование (отщепление водорода) молочной кислоты (лактата СН3-СНОН-СООН). Продуктом реакции является пируват (СН3-СО-СООН). Эта ключевая реакция анаэробного гликолиза может происходить в любой метаболически активной клетке, так что ЛДГ широко распространена в тканях организма. Наивысшая активность этого фермента наблюдается в скелетных мышцах, печени, сердечной мышце, но он имеется и в почках, поджелудочной железе, эритроцитах и легких. Подобно КК, ЛДГ существует в нескольких функционально сходных, но структурно различных формах (изоферменты). Идентифицированы пять изоферментов ЛДГ: ЛДГ1, ЛДГ2 и т.д. Как и изоферменты КК, они органоспецифичны. преобладающей формой в печени и скелетных мышцах является ЛДГ5, тогла как ЛДГ1 преобладает в сердечной мышце. В отличие от других изоферментов ЛДГ1 может наряду с лактатом утилизировать гидроксибутират. В большинстве случаев определяют общую активность ЛДГ (ЛДГ1 + ЛДГ2 + ЛДГ3 и т.д.), но в некоторых лабораториях определяют более специфичную для сердечной мышцы ЛДГ1. Существует и другое название для ЛДГ, отражающее существование добавочного субстрата, который она может утилизировать, - гидроксибутиратдегидрогеназа.
38. Формирование пространственной комформации белков, роль шаперонов. Особенности синтеза и процессинга секретируемых белков. Ответить на вопрос: ниже приведена последовательность аминокислот во фрагменте лизоцима бактериофага Т4 дикого типа и мутации:
Тре-лиз-сер-про-сер-лей-асн-ала-ала-лиз
Тре-лиз-вал-гис-гис-лей-мет-ала-ала-лиз
А. Могла ли мутация возникнуть путем замены одной пары оснований в ДНК фага Т4? Если нет, то как мог возникнуть такой мутант?
Нет, не могла.
Б. Какова последовательность оснований мРНК, кодирующей пять аминокислот в белке дикого типа, отличающихся от той же последовательности у мутанта?
- ГУУ-ЦАУ-ЦАУ-ЦУУ-АУГ-
58. Гликолиз, химизм процесса и его регуляция, энергетический эффект...Посмотреть предложения по расчету стоимости
Заказчик
заплатил
заплатил
200 ₽
Заказчик не использовал рассрочку
Гарантия сервиса
Автор24
Автор24
20 дней
Заказчик принял работу без использования гарантии
21 октября 2015
Заказ завершен, заказчик получил финальный файл с работой
5
4 Уровни структурной организации Ответить на вопрос в биохимической лаборатории из печеночной ткани выделен полипептид.docx
2019-03-21 05:08
Последний отзыв студента о бирже Автор24
Общая оценка
5
Положительно
Качественно выполнила свою работу, учла все замечания и требования. Очень хорошая контрольная
Хочешь такую же работу?
300 ₽
