Супер
Подробнее о работе
Гарантия сервиса Автор24
Уникальность не ниже 50%
ОПРЕДЕЛЕНИЕ 3
ОБЩАЯ ФОРМУЛА БЕЛКОВ 3
КЛАССИФИКАЦИЯ 3
СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ 6
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ 9
КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ 13
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ 18
БЕЛКОВЫЕ ПРЕПАРАТЫ В ФАРМАЦИИ 21
СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ 23
СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
Мономерами белков являются аминокислоты. В организме человека их насчитывается около 60, но в состав белков входит только 20.
Общая формула аминокислот, входящих в состав белков.
В структурной организации белковой молекулы выделяют четыре уровня:
I. Первичная структура белка
Характеризуется линейной последовательностью аминокислотных звеньев, связанных между собой пептидными связями:
Рисунок 1. Первичная структура белка
Запись первичной структуры белков осуществляется как запись сокращенных названий альфа-аминокислот, начиная с «N»-конца цепи.
Объединение аминокислот в полимерную цепь происходит в живом организме под управлением нуклеиновых кислот, именно они обеспечивают строгий порядок сборки и регулируют фиксированную длину полимерной цепи.
Осебенности пептидной связи:
1. Жесткость, планарность связи. По длине пептидная связь является частично двойной, что затрудняет вращение вокруг этой связи
2. Транс-конфигурация.
...
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Амфотерность
Так как белки содержат кислые и основные аминокислоты, то в их составе всегда имеются свободные кислые (СОО–) и основные (NH3+) группы.
Заряд белка зависит от соотношения количества кислых и основных аминокислот. Поэтому, аналогично аминокислотам, белки заряжаются положительно при уменьшении рН, и отрицательно при его увеличении. Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке белка, то заряд белка равен 0.
Если в пептиде или белке преобладают кислые аминокислоты (глутамат и аспартат), то белок кислый, при нейтральных рН заряд белка отрицательный и изоэлектрическая точка находится в кислой среде. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в диапазоне рН 4,8-5,4, что свидетельствует о преобладании в их составе глутаминовой и аспарагиновой аминокислот.
...
КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ
Существуют два типа цветных качественных реакций:
• Универсальные - на все α-аминокислоты, пептиды и белки
• Специфические – только на определенные α-аминокислоты
Универсальные
1. Биуретовая реакция
Качественная реакция на пептидную связь в белках и пептидах, кроме дипептидов.Реакция образования хелатного комплекса, который малорастворим в воде и имеет интенсивную сине-фиолетовую окраску, поэтому также используется в аналитической химии для обнаружения α-аминокислот
2. Нингидриновая реакция
Общая качественная реакция на –NH2 в α-аминокислотах, пептидах и белках.При нагревании α-аминокислот с избытком нингидрина., α-аминокислоты дезаминируются, затем декарбоксилируются и превращаются в альдегид. Выделившийся при этом аммиак конденсируется с 2 молекулами нингидрина, образуя продукт, окрашенный в сине-фиолетовый цвет.
...
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
1.Сигнальная (рецепторная)
Прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку за счет изменения третичной структуры встроенных в мембрану белков в ответ на действие факторов внешней среды. Например, гликопротеины (встроены в гликокаликс), опсин (составная часть светочувствительных пигментов родопсина и йодопсина), фитохром (светочувствительный белок растений).Адренорецептор сообщает клетке о присоединении адреналина. Родопсин разлагается под воздействием света и запускает цепочку реакций, возбуждающих палочку
3. Ферментативная (каталитическая)
ускоряют биохимические процессы в клетке. Например, амилаза расщепляет крахмал до мальтозы, каталаза расщепляет перекись водорода до воды и кислорода, ДНК-полимераза синтезирует ДНК
4. Строительная (структурная)
Входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки (липопротеиды и гликопротеиды), участвуют в образовании стенок кровеносных сосудов, хрящей, сухожилий (коллаген) и волос (кератин)
БЕЛКОВЫЕ ПРЕПАРАТЫ В ФАРМАЦИИ
Ферментные препараты - это лекарственные вещества белковой природы, обладающие ферментной активностью. Большинство ферментных препаратов — животного происхождения, некоторые из них могут быть выделены из растений или микроорганизмов.
Ферментные препараты улучшают течение биохимических реакций в организме.
При нарушениях функции пищеварительного тракта (ахилия, гипо-и анацидный гастриты, диспепсия) широко применяют пищеварительные ферментные препараты: пепсин, панкреатин, ацидин-пепсин, абомин; иногда назначают растительный препарат, содержащий протеолитический фермент папаин, получаемый из дынного дерева. Папаин обладает также свойством переваривать кишечные гельминты, содержащие специальные вещества, предохраняющие их от переваривающего действия животных ферментов. В связи с этим папаин применяют как антигельминтное средство, в частности при аскаридозе.
...
.Акбашеве О.Е., Биологическая химия [Текст]/О.Е.Акбашева, И.А.Позднякова; под ред. В. Э. Цейликман, А.И. Глухов.-Томск: Сибирский государственный медицинский университет, 2016.-220 с.
2.Биохимия [Текст]/Отв. ред.Е.С.Северин.-М.:ГЭОТАР-МЕД, 2004.-784 с.
3.Грандберг И.И..Органическая химия [Текст]/Грандберг-М.:Дрофа, 2001.-672 с.
4.Информационный портал «Химик» .[Электронный ресурс]/- режим доступа http://www.xumuk.ru/biochem/
5.Филимонова И.Л. Химия биологически активных соединений [Текст]/ И.Л. Филимонова – Томск: Сибирский государственный медицинский университет, 2012.- 162 с.
Не подошла эта работа?
Закажи новую работу, сделанную по твоим требованиям
ОПРЕДЕЛЕНИЕ 3
ОБЩАЯ ФОРМУЛА БЕЛКОВ 3
КЛАССИФИКАЦИЯ 3
СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ 6
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ 9
КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ 13
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ 18
БЕЛКОВЫЕ ПРЕПАРАТЫ В ФАРМАЦИИ 21
СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ 23
СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
Мономерами белков являются аминокислоты. В организме человека их насчитывается около 60, но в состав белков входит только 20.
Общая формула аминокислот, входящих в состав белков.
В структурной организации белковой молекулы выделяют четыре уровня:
I. Первичная структура белка
Характеризуется линейной последовательностью аминокислотных звеньев, связанных между собой пептидными связями:
Рисунок 1. Первичная структура белка
Запись первичной структуры белков осуществляется как запись сокращенных названий альфа-аминокислот, начиная с «N»-конца цепи.
Объединение аминокислот в полимерную цепь происходит в живом организме под управлением нуклеиновых кислот, именно они обеспечивают строгий порядок сборки и регулируют фиксированную длину полимерной цепи.
Осебенности пептидной связи:
1. Жесткость, планарность связи. По длине пептидная связь является частично двойной, что затрудняет вращение вокруг этой связи
2. Транс-конфигурация.
...
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Амфотерность
Так как белки содержат кислые и основные аминокислоты, то в их составе всегда имеются свободные кислые (СОО–) и основные (NH3+) группы.
Заряд белка зависит от соотношения количества кислых и основных аминокислот. Поэтому, аналогично аминокислотам, белки заряжаются положительно при уменьшении рН, и отрицательно при его увеличении. Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке белка, то заряд белка равен 0.
Если в пептиде или белке преобладают кислые аминокислоты (глутамат и аспартат), то белок кислый, при нейтральных рН заряд белка отрицательный и изоэлектрическая точка находится в кислой среде. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в диапазоне рН 4,8-5,4, что свидетельствует о преобладании в их составе глутаминовой и аспарагиновой аминокислот.
...
КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ
Существуют два типа цветных качественных реакций:
• Универсальные - на все α-аминокислоты, пептиды и белки
• Специфические – только на определенные α-аминокислоты
Универсальные
1. Биуретовая реакция
Качественная реакция на пептидную связь в белках и пептидах, кроме дипептидов.Реакция образования хелатного комплекса, который малорастворим в воде и имеет интенсивную сине-фиолетовую окраску, поэтому также используется в аналитической химии для обнаружения α-аминокислот
2. Нингидриновая реакция
Общая качественная реакция на –NH2 в α-аминокислотах, пептидах и белках.При нагревании α-аминокислот с избытком нингидрина., α-аминокислоты дезаминируются, затем декарбоксилируются и превращаются в альдегид. Выделившийся при этом аммиак конденсируется с 2 молекулами нингидрина, образуя продукт, окрашенный в сине-фиолетовый цвет.
...
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
1.Сигнальная (рецепторная)
Прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку за счет изменения третичной структуры встроенных в мембрану белков в ответ на действие факторов внешней среды. Например, гликопротеины (встроены в гликокаликс), опсин (составная часть светочувствительных пигментов родопсина и йодопсина), фитохром (светочувствительный белок растений).Адренорецептор сообщает клетке о присоединении адреналина. Родопсин разлагается под воздействием света и запускает цепочку реакций, возбуждающих палочку
3. Ферментативная (каталитическая)
ускоряют биохимические процессы в клетке. Например, амилаза расщепляет крахмал до мальтозы, каталаза расщепляет перекись водорода до воды и кислорода, ДНК-полимераза синтезирует ДНК
4. Строительная (структурная)
Входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки (липопротеиды и гликопротеиды), участвуют в образовании стенок кровеносных сосудов, хрящей, сухожилий (коллаген) и волос (кератин)
БЕЛКОВЫЕ ПРЕПАРАТЫ В ФАРМАЦИИ
Ферментные препараты - это лекарственные вещества белковой природы, обладающие ферментной активностью. Большинство ферментных препаратов — животного происхождения, некоторые из них могут быть выделены из растений или микроорганизмов.
Ферментные препараты улучшают течение биохимических реакций в организме.
При нарушениях функции пищеварительного тракта (ахилия, гипо-и анацидный гастриты, диспепсия) широко применяют пищеварительные ферментные препараты: пепсин, панкреатин, ацидин-пепсин, абомин; иногда назначают растительный препарат, содержащий протеолитический фермент папаин, получаемый из дынного дерева. Папаин обладает также свойством переваривать кишечные гельминты, содержащие специальные вещества, предохраняющие их от переваривающего действия животных ферментов. В связи с этим папаин применяют как антигельминтное средство, в частности при аскаридозе.
...
.Акбашеве О.Е., Биологическая химия [Текст]/О.Е.Акбашева, И.А.Позднякова; под ред. В. Э. Цейликман, А.И. Глухов.-Томск: Сибирский государственный медицинский университет, 2016.-220 с.
2.Биохимия [Текст]/Отв. ред.Е.С.Северин.-М.:ГЭОТАР-МЕД, 2004.-784 с.
3.Грандберг И.И..Органическая химия [Текст]/Грандберг-М.:Дрофа, 2001.-672 с.
4.Информационный портал «Химик» .[Электронный ресурс]/- режим доступа http://www.xumuk.ru/biochem/
5.Филимонова И.Л. Химия биологически активных соединений [Текст]/ И.Л. Филимонова – Томск: Сибирский государственный медицинский университет, 2012.- 162 с.
| Купить эту работу vs Заказать новую | ||
|---|---|---|
| 0 раз | Куплено | Выполняется индивидуально |
|
Не менее 40%
Исполнитель, загружая работу в «Банк готовых работ» подтверждает, что
уровень оригинальности
работы составляет не менее 40%
|
Уникальность | Выполняется индивидуально |
| Сразу в личном кабинете | Доступность | Срок 1—4 дня |
| 100 ₽ | Цена | от 200 ₽ |
Не подошла эта работа?
В нашей базе 84192 Реферата — поможем найти подходящую