Клонирование генов гликозид гидролазы из Lactobacillus brevis с помощью сверхэкспрессии и очистки белков.

ВВЕДЕНИЕ

С конца XIX века и до настоящего времени лактобациллы (Lactobacillus spp.) являются объектом научных исследований, так как с древних времен они использовались в качестве стартерных культур для производства кисломолочных продуктов.
Лактобациллы широко применяются в различных отраслях биотехнологии и пищевой промышленности. Основная область их использования – производство кисломолочных продуктов, обогащение различных продуктов питания, а также создание пробиотиков в форме лекарственных препаратов и БАД к пище. На данный момент на отечественном рынке представлен широкий ассортимент продуктов и препаратов, содержащих бактерии рода Lactobacillus [1].
Следует отметить также, что бактерии рода Lactobacillus зачастую становятся причиной порчи продуктов питания, как на этапе производства, так и на этапе хранения.
Помимо предусмотренного в действующей нормативной документации Федеральной службы Роспотребнадзора контроля безопасности продукта, то есть отсутствия в его составе санитарно-показательных и патогенных микроорганизмов, и «полезности» – только констатации факта наличия лактобацилл в определенном количестве, в настоящее время назрела необходимость введения качественно нового этапа бактериологического контроля – контроля видовой структуры пробиотических штаммов [2, 3].
В течение многих лет для контроля продуктов, содержащих лактобациллы, было регламентировано использование микробиологических методов исследования, не направленных на биохимическую идентификацию лактобацилл, включающих работу с чистыми культурами микроорганизмов и изучение их биохимических свойств, так как это длительные и дорогостоящие методики [3, 4]. Кроме того, микробиологический метод не всегда позволяет точно идентифицировать отдельные виды бактерий рода Lactobacillus ввиду вариабельности их фенотипических свойств и также дифференцировать филогенетически родственные бактерии ввиду идентичности свойств [5]. В связи с этим необходимо дополнение методической базы Федеральной службы Роспотребнадзора достоверными, удобными в использовании, экономически выгодными методами контроля продуктов и препаратов, содержащих лактобациллы, в том числе и методами на основе амплификации нуклеиновых кислот (МАНК). Это позволит проводить контроль видового состава лактобацилл, заявленного в нормативно-технической документации и рекламируемого производителем, тем самым дополнить контроль «полезности» и пищевой ценности продукта.
Материалы, представленные в обзоре, содержат актуальную информацию о биологии лактобацилл, их таксономии на современном этапе и раскрывают возможности молекулярно-биологических методов для решения основной задачи Федеральной службы Роспотребнадзора по сохранению здоровья и благополучия населения страны.
В настоящее время азотный метаболизм молочнокислых бактерий Lactobacillus практически не исследован, несмотря на их широкое применение в производстве молочнокислых продуктов, квашении и силосовании. Таким образом, анализ молекулярных механизмов регуляции азотного метаболизма в клетках лактобацилл является актуальной задачей. В единичных работах имеются данные о некоторых аспектах особенностей азотного метаболизма лактобацилл. Предварительный анализ геномов Lactobacillus brevis и Lactobacillus buchneri выявил наличие гена белка GlnK, гомолог которого в клетках бактерий представляет собой небольшой регуляторный белок, принадлежащий к семейству PII белков, участвующих в регуляции азотного метаболизма [Javelle et al., 2004, V. 279, p. 8530-8539; Hallenbeck, 2008, V. 98, р. 275-284]. В клетках B. subtilis белок GlnK, по-видимому, регулирует активность мембранного белка AmtB и фактора транскрипции TnrA играющего ведущую роль в контроле активности генов азотного метаболизма у B.subtilis [Detsch, Stulke, 2003, V.149, р. 3289-3297; Kayumov et al., 2011,V. 278, р. 1779-1789].
Целью работы явилось клонирование и очистка белка GlnK молочнокислых бактерий Lactobacillus brevis. Для этого синтезировали ген glnK из L. brevis и клонировали в экспрессионный вектор pASKIBA3.

Оглавление

ВВЕДЕНИЕ 3
Экология лактобацилл 5
Таксономия 11
Метаболизм сахаров 14
Индикация лактобацилл с использованием бактериологических экспресс-анализаторов 23
Гликозил-гидролазы 31
ТРАДИЦИОННАЯ (ЭНЗИМАТИЧЕСКАЯ) КЛАССИФИКАЦИЯ ГЛИКОЗИЛ-ГИДРОЛАЗ 33
КЛАССИФИКАЦИЯ CAZy: СЕМЕЙСТВА И КЛАНЫ ГЛИКОЗИЛ-ГИДРОЛАЗ 37
ИЕРАРХИЧЕСКАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ ГЛИКОЗИЛ-ГИДРОЛАЗ 41
КЛОНИРОВАНИЕ ГЕНА GLNK ИЗ LACTOBACILLUS BREVIS И ОЧИСТКА БЕЛКА 55
ЗАКЛЮЧЕНИЕ 57
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 58

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Экспресс-методы амплификации нуклеиновых кислот (МАНК) уже не один десяток лет успешно применяются для решения различных прикладных задач биотехнологии и здравоохранения. Эти методы доступны для большинства лабораторий, стандартны и обладают высокой воспроизводимостью, так как оборудование, расходные материалы и реагенты строго регламентированы.
Неоспоримые преимущества, связанные с доступностью видовой идентификации микроорганизмов, высокой степенью достоверности, точности и скорости получения результатов при контроле готовых продуктов питания, БАД к пище и лекарственных форм, содержащих лактобациллы, возможностью оперативного мониторинга популяций на этапе производственного контроля, обосновывают актуальность введения МАНК в методическую базу лабораторного обеспечения работы Федеральной службы Роспотребнадзора.



 

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Barrett, A.J. (1994) Methods Enzymol., 244, 1–15.
2. Кочетков Н.К., Бочков А.Ф., Дмитриев Б.А., Усов А.И., Чижов О.С., Шибаев В.Н. (1967) Химия углеводов, Изд-во Химия, Москва.
3. Красиков В.В., Карелов Д.В., Фирсов Л.М. (2001) Биохимия, 66, 332–348.
4. Sinnott, M.L. (1990) Chem. Rev., 90, 1171–1202.
5. Хорлин А.Я. (1974) В кн. Структура и функции активных центров ферментов, Изд-во Наука, Москва, с. 39–69.
6. Хорлин А.Я. (1988) В кн. Химическая энциклопедия, том 1, Изд-во Советская энциклопедия, Москва, с. 575–576.
7. Рабинович М.Л., Мельник М.С., Болобова А.В. (2002) Прикладная биохимия и микробиология, 38, 355–373.
8. Видершайн Г.Я. (1980) Биологические основы гликози( дозов, Изд-во Медицина, Москва.
9. Рабинович М.Л., Мельник М.С., Болобова А.В. (2002) Биохимия, 67, 1026–1050.
10. Рабинович М.Л., Мельник М.С. (2000) Успехи биологической химии, 40, 205–266.
11. Carbohydrate(Active Enzymes server (2011), (http://www. cazy.org/).
12. Cantarel, B.L., Coutinho, P.M., Rancurel, C., Bernard, T., Lombard, V., and Henrissat, B. (2009) Nucleic Acids Res., 37, D233–D238.
13. Hazlewood, G.P., and Gilbert, H.J. (1998) Biochem. Soc. Trans., 26, 185–190.
14. Naumoff, D.G. (2010) В кн. Доклады III международной конференции «Математическая биология и биоинфор( матика», Пущино, 10–15 октября 2010, Изд-во МАКС Пресс, Москва, с. 139–140.
15. Parrent, J.L., James, T.Y., Vasaitis, R., and Taylor, A.F.S. (2009) BMC Evol. Biol., 9, Art.148.
16. Наумов Д.Г. (2004) Молекуляр. биология, 38, 463–476.
17. Naumoff, D.G. (2005) BMC Genomics, 6, Art.112.
18. Turakainen, H., Aho, S., and Korhola, M. (1993) Appl. Environ. Microbiol., 59, 2622–2630.
19. Tomme, P., Warren, R.A.J., and Gilkes, N.R. (1995) Adv. Microb. Physiol., 37, 1–81.
20. Garcia-Vallve, S., Romeu, A., and Palau, J. (2000) Mol. Biol. Evol., 17, 352–361.
21. Tymowska-Lalanne, Z., and Kreis, M. (1998) Adv. Botanical Res., 28, 71–117.
22. Vlasenko, E., Schulein, M., Cherry, J., and Xu, F. (2010) Bioresour. Technol., 101, 2405–2411.
23. Coutinho, P.M., Stam, M., Blanc, E., and Henrissat, B. (2003) Trends Plant Sci., 8, 563–565.
24. Andrews, S.R., Charnock, S.J., Lakey, J.H., Davies, G.J., Claeyssens, M., Nerinckx, W., Underwood, M., Sinnott, M.L., Warren, R.A., and Gilbert, H.J. (2000) J. Biol. Chem., 275, 23027–23033.
25. Mian, I.S. (1998) Blood Cells Mol. Dis., 24, 83–100.
26. Наумов Д.Г. (2007) Молекуляр. биология, 41, 1056–1068.
27. Karlsson, M., and Stenlid, J. (2009) J. Mol. Microbiol. Biotechnol., 16, 208–223.
28. Park, B.H., Karpinets, T.V., Syed, M.H., Leuze, M.R., and Uberbacher, E.C. (2010) Glycobiology, 20, 1574–1584.
29. Coutinho, P.M., and Henrissat, B. (1999) in Genetics, bio( chemistry and ecology of cellulose degradation (Ohmiya, K., Hayashi, K., Sakka, K., Kobayashi, Y., Karita, S., and Kimura, T., ed.), Uni. Publishers Co., Tokyo, pp. 15–23.
30. Buchner, E. (1897) Ber. Dt. Chem. Ges., 30, 117–124, (цитируется по англ. переводу: http://bip.cnrs-mrs.fr/ bip10/buchner0.htm).
31. Jacob, F., and Monod, J. (1961) J. Mol. Biol., 3, 318–356.
32. Blake, C.C., Koenig, D.F., Mair, G.A., North, A.C., Phillips, D.C., and Sarma, V.R. (1965) Nature, 206, 757–761.
33. Seidl, V., Huemer, B., Seiboth, B., and Kubicek, C.P. (2005) FEBS J., 272, 5923–5939.
34. Wolfenden, R., Lu, X., and Young, G. (1998) J. Am. Chem. Soc., 120, 6814–6815.
35. Enzyme Nomenclature. Recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes (1992) Acad. Press, San Diego.
36. ExplorEnz – The Enzyme Database (2011), (http:// www.enzyme-database.org/index.php).
37. Laine, R.A. (1994) Glycobiology, 4, 759–767.
38. Watt, G.M., Lowden, P.A.S., and Flitsch, S.L. (1997) Curr. Opin. Struct. Biol., 7, 652–660.
39. Sinnott, M.L. (1998) Biochem. Soc. Trans., 26, 160–164.
40. Juers, D.H., Huber, R.E., and Matthews, B.W. (1999) Protein Sci., 8, 122–136.
41. Davies, G., and Henrissat, B. (1995) Structure, 3, 853–859.
42. Davies, G.J. (1998) Biochem. Soc. Trans., 26, 167–173.
43. McCarter, J.D., and Withers, S.G. (1994) Curr. Opin. Struct. Biol., 4, 885–892.
44. Wang, Q., Graham, R.W., Trimbur, D., Warren, R.A.J., and Withers, S.G. (1994) J. Am. Chem. Soc., 116, 11594–11595.
45. Kasumi, T., Tsumuraya, Y., Brewer, C.F., KerstersHilderson, H., Claeyssens, M., and Hehre, E.J. (1987) Biochemistry, 26, 3010–3016.
46. Henrissat, B., and Davies, G. (1997) Curr. Opin. Struct. Biol., 7, 637–644.
47. Coutinho, P.M., and Henrissat, B. (1999) in Recent advances in carbohydrate bioengineering (Gilbert, H.J., Davies, G., Henrissat, B., and Svensson, B., ed.), The Royal Society of Chemistry, Cambridge, UK, pp. 3–12.
48. Nagano, N., Porter, C.T., and Thornton, J.M. (2001) Protein Eng., 14, 845–855.
49. Vasella, A., Davies, G.J., and Bohm, M. (2002) Curr. Opin. Chem. Biol., 6, 619–629.
50. White, A., and Rose, D.R. (1997) Curr. Opin. Struct. Biol., 7, 645–651.
51. Zechel, D.L., and Withers, S.G. (2000) Acc. Chem. Res., 33, 11–18.
52. Rye, C.S., and Withers, S.G. (2000) Curr. Opin. Chem. Biol., 4, 573–580.
53. Beguin, P. (1990) Ann. Rev. Microbiol., 44, 219–248.
54. Gilkes, N.R., Henrissat, B., Kilburn, D.G., Miller, Jr. R.C., and Warren, R.A.J. (1991) Microbiol. Rev., 55, 303–315.
55. Henrissat, B., Claeyssens, M., Tomme, P., Lemesle, L., and Mornon, J.-P. (1989) Gene, 81, 83–95.
56. Henrissat, B. (1991) Biochem. J., 280, 309–316.
57. Henrissat, B., and Bairoch, A. (1993) Biochem. J., 293, 781–788.
58. Henrissat, B., and Bairoch, A. (1996) Biochem. J., 316, 695–696.
59. Himmel, M.E., Karplus, P.A., Sakon, J., Adney, W.S., Baker, J.O., and Thomas, S.R. (1997) Appl. Biochem. Biotech., 63–65, 315–325.
60. Henrissat, B. (1998) Biochem. Soc. Trans., 26, 153–156.
61. Henrissat, B., and Romeu, A. (1995) Biochem. J., 311, 350–351.
62. Marques, A.R., Coutinho, P.M., Videira, P., Fialho, A.M., and Sa-Correia, I. (2003) Biochem J., 370, 793–804.
63. Gebler, J., Gilkes, N.R., Claeyssens, M., Wilson, D.B., Beguin, P., Wakarchuk, W.W., Kilburn, D.G., Miller, Jr.R.C., Warren, R.A.J., and Withers, S.G. (1992) J. Biol. Chem., 267, 12559–12561.
64. Gloster, T.M., Turkenburg, J.P., Potts, J.R., Henrissat, B., and Davies, G.J. (2008) Chem. Biol., 15, 1058–1067.
65. Thompson, J., Ruvinov, S.B., Freedberg, D.I., and Hall, B.G. (1999) J. Bacteriol., 181, 7339–7345.
66. Henrissat, B., Callebaut, I., Fabrega, S., Lehn, P., Mornon, J.-P., and Davies, G. (1995) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92, 7090–7094.
67. Rawlings, N.D., and Barrett, A.J. (1993) Biochem. J., 290, 205–218.
68. Birsan, C., Johnson, P., Joshi, M., MacLeod, A., McIntosh, L., Monem, V., Nitz, M., Rose, D.R., Tull, D., Wakarchuck, W.W., Wang, Q., Warren, R.A.J., White, A., and Withers, S.G. (1998) Biochem. Soc. Trans., 26, 156–160.
69. Okuyama, M., Kitamura, M., Hondoh, H., Kang, M.S., Mori, H., Kimura, A., Tanaka, I., and Yao, M. (2009) J. Mol. Biol., 392, 1232–1241.
70. Kuroki, R., Weaver, L.H., and Matthews, B.W. (1993) Science, 262, 2030–2033.
71. Kuroki, R., Weaver, L.H., and Matthews, B.W. (1995) Nat. Struct. Biol., 2, 1007–1011.
72. Stam, M., Bernard, T., Rancurel, C., Coutinho, P.M., and Henrissat, B. (2005) in Journйes Ouvertes Biologique Informatique Mathйmatiques (JOBIM’2005). July 6–8, 2005, Lyon, (http://pbil.univ-lyon1.fr/events/jobim2005/ proceedings/P133Stam.pdf).
73. Stam, M. (2006) Evolution et prеdiction des activitеs des gly( coside hydrolases. Ph.D. thesis, Universitе Aix-Marseille 1, Marseille, France, (www.sfbi.fr/Theses/2006_Stam_ Mark.pdf).
74. Svensson, B. (1988) FEBS Lett., 230, 72–76.
75. Наумов Д. Г., Каррерас М. (2009) Молекуляр. биология, 43, 709–721.
76. Rigden, D.J. (2002) FEBS Lett., 523, 17–22.
77. Janecek, S., Svensson, B., and MacGregor, E.A. (2007) FEBS Lett., 581, 1261–1268.
78. Naumoff, D.G. (2000) in Abstracts of Fourth International Fructan Symposium «Fructan 2000», August 16–20, 2000, Arolla, Switzerland, P.1.4, (http://www.kokkinias.com/ fructan/admin/abstracts/pdf/naumoff.pdf).
79. Naumoff, D.G. (2004) in Proceedings of the Fourth International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure, July 25–30, 2004, vol. 1, Novosibirsk, Russia, pp. 315–318.
80. Naumoff, D.G. (2006) in Proceedings of the Fifth International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure, July 16–22, 2006, vol. 1, Novosibirsk, Russia, pp. 294–298.
81. Finn, R.D., Mistry, J., Tate, J., Coggill, P., Heger, A., Pollington, J.E., Gavin, O.L., Gunasekaran, P., Ceric, G., Forslund, K., Holm, L., Sonnhammer, E.L., Eddy, S.R., and Bateman, A. (2010) Nucl. Acids Res., 38, D211–D222.
82. Andreeva, A., Howorth, D., Chandonia, J.M., Brenner, S.E., Hubbard, T.J., Chothia, C., and Murzin, A.G. (2008) Nucleic Acids Res., 36, D419–D425.
83. Roka, P., Czanik, P., Ponyi, T., and Fulop, L. (2008) Bulletin of the Szent Istvбn University, 1, 5–10.
84. Banner, D.W., Bloomer, A.C., Petsko, G.A., Phillips, D.C., Pogson, C.I., Wilson, I.A., Corran, P.H., Furth, A.J., Milman, J.D., Offord, R.E., Priddle, J.D., and Waley, S.G. (1975) Nature, 255, 609–614.
85. Hocker, B., Jurgens, C., Wilmanns, M., and Sterner, R. (2001) Curr. Opin. Biotechnol., 12, 376–381.
86. Henn-Sax, M., Hocker, B., Wilmanns, M., and Sterner, R. (2001) Biol. Chem., 382, 1315–1320.
87. Orengo, C.A., Jones, D.T., and Thornton, J.M. (1994) Nature, 372, 631–634.
88. Rigden, D.J., Jedrzejas, M.J., and de Mello, L.V. (2003) FEBS Lett., 544, 103–111.
89. Nagano, N., Orengo, C.A., and Thornton, J.M. (2002) J. Mol. Biol., 321, 741–765.
90. Farber, G.K., and Petsko, G.A. (1990) Trends Biochem. Sci., 15, 228–234.
91. Hocker, B., Schmidt, S., and Sterner, R. (2002) FEBS Lett., 510, 133–135.
92. Lang, D., Thoma, R., Henn-Sax, M., Sterner, R., and Wilmanns, M. (2000) Science, 289, 1546–1550.
93. Richter, M., Bosnali, M., Carstensen, L., Seitz, T., Durchschlag, H., Blanquart, S., Merkl, R., and Sterner, R. (2010) J. Mol. Biol., 398, 763–773.
94. Jenkins, J., Leggio, L.L., Harris, G., and Pickersgill, R. (1995) FEBS Lett., 362, 281–285.
95. Pickersgill, R., Harris, G., Leggio, L.L., Mayans, O., and Jenkins, J. (1998) Biochem. Soc. Trans., 26, 190–198.
96. St John, F.J., Gonzalez, J.M., and Pozharski, E. (2010) FEBS Lett., 584, 4435–4441.
97. Rigden, D.J. (2005) FEBS Lett., 579, 5466–5472.
98. Lo Leggio, L., and Larsen, S. (2002) FEBS Lett., 523, 103–108.
99. Stam, M.R., Blanc, E., Coutinho, P.M., and Henrissat, B. (2005) Carbohydrate Research, 340, 2728–2734.
100. Наумов Д.Г. (2008) В кн. Материалы Пятого съезда общества биотехнологов России им. Ю.А. Овчинникова, 2–4 декабря 2008, Москва, с. 116–117, (http://bioros. tmweb.ru/Vcongress/Naumov.pdf).
101. Наумов Д. Г., Степущенко О.О. (2011) Молекуляр. биология, 45(3).
102. Naumoff, D.G. (2010) J. Bioinform. Comput. Biol., 8, 437–451.
103. Dagnall, B.H., Paulsen, I.T., and Saier, Jr.M.H. (1995) Biochem. J., 311, 349–350.
104. Naumoff, D.G. (2001) Glycoconjugate J., 18, 109.
105. Naumoff, D.G. (2003) in Program and Abstracts of the 5th Carbohydrate Bioengineering Meeting. 6–9 April, 2003, Groningen, The Netherlands, pp. 81.
106. Naumoff, D.G. (2002) in International Summer School «From Genome to Life: Structural, Functional and Evolutionary Approaches», July 15–27, 2002, Cargиse, Corsica, France, pp. 40, (http://www-archbac.u-psud.fr/Meetings/cargese2002/ abstracts/NAUMOFF.html).
107. Calcutt, M.J., Hsieh, H.-Y., Chapman, L.F., and Smith, D.S. (2002) FEMS Microbiol. Lett., 214, 77–80.
108. Gizatullina, D.I., and Naumoff, D.G. (2009) in Procee( dings of the International Moscow Conference on Compu( tational Molecular Biology, July 20–23, 2009, Moscow, Russia, pp. 249–250, (http://mccmb.belozersky.msu.ru/ 2009/MCCMB09_Proceedings.pdf).
109. Stam, M.R., Danchin, E.G., Rancurel, C., Coutinho, P.M., and Henrissat, B. (2006) Protein Eng. Des. Sel., 19, 555–562.
110. Naumoff, D.G., and Naumov, G.I. (2010) В кн. Доклады III международной конференции «Математическая биология и биоинформатика», Пущино, 10–15 октября 2010, Изд-во МАКС Пресс, Москва, с. 135–136.
111. Gizatullina, D.I., and Naumoff, D.G. (2008) in The Sixth International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure, June 22–28, 2008, Novosibirsk, Russia, pp. 82, (http://www.bionet.nsc.ru/meeting/ bgrs2008/BGRS2008_Proceedings.pdf).
112. Kitamura, M., Okuyama, M., Tanzawa, F., Mori, H., Kitago, Y., Watanabe, N., Kimura, A., Tanaka, I., and Yao, M. (2008) J. Biol. Chem., 283, 36328–36337.
113. Hidaka, M. (2010) Trends Glycosci. Glycotechnol., 22, 41–44.
114. Naumoff, D.G. (2005) FEBS J., 272, 94–95.
115. Naumoff, D.G. (2009) Glycoconjugate J., 26, 847.
116. Naumoff, D., and Stepuschenko, O. (2010) FEBS J., 277, 233–234.
117. Intra, J., Pavesi, G., and Horner, D.S. (2008) BMC Evol. Biol., 8, Art.214.
118. Shallom, D., Golan, G., Shoham, G., and Shoham, Y. (2004) J. Bacteriol., 186, 6928–6937.
119. Cournoyer, B., and Faure, D. (2003) J. Mol. Microbiol. Biotechnol., 5, 190–198.
120. Hidaka, M., Nishimoto, M., Kitaoka, M., Wakagi, T., Shoun, H., and Fushinobu, S. (2009) J. Biol. Chem., 284, 7273–7283.
121. Sumida, T., Fujimoto, K., and Ito, M. (2011) J. Biol. Chem. (in press). [PMID: 21297160]
122. Imamura, H., Fushinobu, S., Jeon, B.-S., Wakagi, T., and Matsuzawa, H. (2001) Biochem., 40, 12400–12406.
123. Janecek, S. (1998) Folia Microbiol., 43, 123–128.
124. Gonzalez, D.S., and Jordan, I.K. (2000) Mol. Biol. Evol., 17, 292–300.
125. Zona, R., Chang-Pi-Hin, F., O’Donohue, M.J., and Janecek, S. (2004) Eur. J. Biochem., 271, 2863–2872.
126. Mertz, B., Kuczenski, R.S., Larsen, R.T., Hill, A.D., and Reilly, P.J. (2005) Biopolymers, 79, 197–206.
127. Chaudhuri, I., Soding, J., and Lupas, A.N. (2008) Proteins, 71, 795–803.
128. Chaudhuri, I., Coles, M., Martin, J., and Lupas, A.N. (2005) FEBS J., 272, 79.
129. Наумов Д.Г., Дорошенко В.Г. (1998) Молекуляр. биология, 32, 902–907.
130. Naumoff, D.G. (2001) Proteins, 42, 66–76.
131. Наумов Д.Г. (2000) В кн. Биосфера и человечество. Материалы конференции, посвященной 100(летию со дня рождения Н.В. Тимофеева(Ресовского, 20–21 сентября 2000, Обнинск, с. 116–122.
132. Pons, T., Naumoff, D.G., Martinez-Fleites, C., and Hernandez, L. (2004) Proteins, 54, 424–432.
133. Strohmeier, M., Hrmova, M., Fischer, M., Harvey, A.J., Fincher, G.B., and Pleiss, J. (2004) Protein Sci., 13, 3200–3213.
134. Fushinobu, S., Hidaka, M., Miyanaga, A., and Imamura, H. (2007) J. Appl. Glycosci., 54, 95–102.
135. The family GH16 glycoside hydrolase database (2011), (http://www.ghdb.uni-stuttgart.de).
136. Jordan, I.K., Bishop, G.R., and Gonzalez, D.S. (2001) Bioinformatics, 17, 965–976.
137. Adachi, W., Sakihama, Y., Shimizu, S., Sunami, T., Fukazawa, T., Suzuki, M., Yatsunami, R., Nakamura, S., and Takenaka, A. (2004) J. Mol. Biol., 343, 785–795.
138. Urbanowicz, B.R., Bennett, A.B., Del Campillo, E., Catala, C., Hayashi, T., Henrissat, B., Hofte, H., McQueen-Mason, S.J., Patterson, S.E., Shoseyov, O., Teeri, T.T., and Rose, J.K. (2007) Plant Physiol., 144, 1693–1696.
139. Holm, L., and Sander, C. (1994) FEBS Lett., 340, 129–132.
140. Monzingo, A.F., Marcotte, E.M., Hart, P.J., and Robertus, J.D. (1996) Nat. Struct. Biol., 3, 133–140.
141. Wohlkonig, A., Huet, J., Looze, Y., and Wintjens, R. (2010) PLoS One, 5, e15388.
142. Tremblay, H., Blanchard, J., and Brzezinski, R. (2000) Can. J. Microbiol., 46, 952–955.
143. Pei, J., and Grishin, N.V. (2005) Protein Sci., 14, 2574–2581.
144. Jenkins, J., Mayans, O., and Pickersgill, R. (1998) J. Struct. Biol., 122, 236–246.
145. Rigden, D.J., and Franco, O.L. (2002) FEBS Lett., 530, 225–232.
146. Markovic, O, and Janecek, S. (2001) Protein Eng., 14, 615–631.
147. Березина О.В., Лунина Н.А., Зверлов В.В., Наумов Д.Г., Либель В., Великодворская Г.А. (2003) Молекуляр. биология, 37, 801–809.
148. Igarashi, K., Ishida, T., Hori, C., and Samejima, M. (2008) Appl. Environ. Microbiol., 74, 5628–5634.
149. Fujimoto, Z., Ichinose, H., Biely, P., and Kaneko, S. (2011) Acta Crystallogr., 67, 68–71.
150. Moller, P.L., Jorgensen, F., Hansen, O.C., Madsen, S.M., and Stougaard, P. (2001) Appl. Environ. Microbiol., 67, 2276–2283.
151. Henrissat, B., Teeri, T.T., and Warren, R.A.J. (1998) FEBS Lett., 425, 352–354.
152. Divne, C., Stahlberg, J., Reinikainen, T., Ruchonen, L., Pettersson, G., Knowles, J.K.C., Teeri, T.T., and Jones, T.A. (1994) Science, 265, 524–528.
153. Torronen, A., Kubicek, C.P., and Henrissat, B. (1993) FEBS Lett., 321, 135–139.
154. Margolles-Clark, E., Tenkanen, M., Luonteri, E., and Penttila, M. (1996) Eur. J. Biochem., 240, 104–111.
155. Liebl, W., Wagner, B., and Schellhase, J. (1998) System. Appl. Microbiol., 21, 1–11.
156. Crennell, S.J., Garman, E.F., Laver, W.G., Vimr, E.R., and Taylor, G.L. (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 90, 9852–9856.
157. Ferretti, J.J., Gilpin, M.L., and Russell, R.R.B. (1987) J. Bacteriol., 169, 4271–4278.
158. Rojas, A., Garcia-Vallve, S., Palau, J., and Romeu, A. (1999) Biologia, 54, 255–277.
159. MacGregor, E.A., Jespersen, H.M., and Svensson, B. (1996) FEBS Lett., 378, 263–266.
160. MacGregor, E.A., Janecek, S., and Svensson, B. (2001) Biochim. Biophys. Acta, 1546, 1–20.
161. Mooser, G., Hefta, S.A., Paxton, R.J., Shively, J.E., and Lee, T.D. (1991) J. Biol. Chem., 266, 8916–8922.
162. Janecek, S. (2005) Biologia, Bratislava, 60 (Suppl. 16), 177–184.
163. Pons, T., Olmea, O., Chinea, G., Beldarrain, A., Marquez, G., Acosta, N., Rodriguez, L., and Valencia, A. (1998) Proteins, 33, 383–395.
164. Sprenger, N., Bortlik, K., Brandt, A., Boller, T., and Wiemken, A. (1995) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92, 11652–11656.