Курсовая тоже на отлично)))
Подробнее о работе
Гарантия сервиса Автор24
Уникальность не ниже 50%
Коллаген - нитевидный белок, который составляет основу соединительной ткани, на коллаген приходится примерно треть всех белков в человеческом организме, присутствует во всех организмах, от вирусов до многоклеточных.
Коллаген является одним из ключевых компонентов суставов, костных сухожилий, волос, кожи, зубов, кроме того коллаген образует стенки вен, артерий и капилляров. Его название происходит от греческого слова cola, которое переводится как «клей».
Данное название было выбрано не случайно, так как основную функцию коллагена многие специалисты сравнивают с клеем.
В настоящее время описано двадцать восемь типов коллагена, которые кодируются более чем сорока генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации – интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование одного или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.
Молекулы коллагена образуют длинные тонкие волокна – фибриллы. Данные волокна служат для «склеивания» клеток, связывают наш организм в единое целое и позволяют ткани выдерживать растяжение.
Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.
Фибриллогенез — образование коллагеновых волокон в соединительной ткани путём сборки или объединения в пучки фибрилл — тонких белковых нитевидных структур внутри клетки и тканей человеческого организма. Фибриллогенез имеет важное значение в процессе приживления имплантанта и создания на его основе прочной, правильно функционирующей жевательной системы. Чем прочнее созданные в процессе фибриллогенеза коллагеновые волокна, тем прочнее соединительная ткан.
В молодом возрасте синтезируется достаточное количество новых молекул, которые успевают вовремя заполонить разрушенные участки фибрилл. С возрастом запасы коллагена истощаются. Сокращение количества этого белка начинается уже в двадцать лет, и после 25-30 процесс его разрушения преобладает над процессом синтеза.
Фибриллы начинают разрушаться быстрее, тогда как синтез по естественным причинам замедляется. Данный процесс ведет к проявлениям первых признаков старения кожи, которая, в свою очередь, истончается и теряет эластичность, начинается образование морщин, костная система становится более хрупкой, а суставы менее подвижными.
Кроме того, нарушение синтеза и функционирования коллагена в организме приводит к заболеваниям соединительной ткани, которые группируются в общую группу коллагеновых заболеваний (коллагенозов).
Болезни, вызванные дефектами при биосинтезе коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, кодирующем аминокислотную последовательность ферментов, продуцирующих коллаген, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в посттрансляционной модификации коллагена. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.
Цель курсовой работы – провести анализ имеющихся литературных данных в вопросах изучения коллагена, его функций и свойств, вовлеченность в процессы жизнедеятельности и старения организма, а также применение коллаген содержащих препаратов в современной медицине.
Введение…………………………………………………………………………….3
1.Структура коллагена (полиморфизм коллагена, физико-химические свойства)……………………………………………………………………………..5
2.Синтез и созревание коллагена.
2.1. Синтез комплементарной цепи………………………………………….8
2.2. Гидроксилирование пролина и лизина с участием витамина С……..11
2.3. Гидроксилирование гидроксилизина………………………………….13
2.4. Образование проколлагена…………………………………………….14
2.5. Образование тропоколлагена ………………………………………….16
3. Особенности структуры и функции разных типов коллагена.
3.1. Фибриллообразующие типы (I, II,III, V, XI)………………………….19
3.2. Структура фибрилл коллагена и их формирование ………………….21
3.3. Коллагенобразующие микрофибриллы (VI тип)……………………...22
3.4. Коллагены, образующие «заякоренные» фибриллы (VII тип) ………23
4. Катаболизм коллагена …………………………………………………………..25
5.Регуляция обмена коллагена ……………………………………………………27
6. Применение коллагена в медицине…………………………………………….28
Заключение …………………………………………………………………………30
Список использованной литературы ……………………………………………..32
Курсовая работа на тему: "Структура, обмен и функции коллагена"
Предмет: Биохимия
Оригинальность на Антиплагиат.РУ (модуль - Интернет): 60%
Объём: 31 стр.
1. Вавилова Т.П. Биохимия тканей и жидкостей полости рта. Учебное пособие. –М.: «ГЭОТАР-Медиа». -2011. –С. 11-12, 16-18, 13-14;
2. Волькенштеин М.В. Молекулярная биофизика.-М.: Наука, -1975. –С. 256
3. Забарский Б.И., Иванов И.И., Мардашев С.Р. Биологическая химия. –Линенград : «Медицина». -1972 –С.52;
4. Кучук Э.М., Матющенко Н.С., Закиров Дж.З., Горборукова Л.П. Биохимия специализированных тканей, Учебное пособие. - Бишкек. -2014. –С. 89-90, 93-94;
5. Ленинджер А.Н. Основы биохимии. –М.: МИР –С. 179;
6. Микаелян Н.П., Комаров О.С. Биохимия твердых тканей полости рта в норме и при патологии. –М. : Издательство -2019. –С. 36-37, 37;
7. Николаев А.Я. Биологическая химия. –М.: «Медицинское информационное агенство». -2004. –С. 40;
8. Островский О.В., Храмов В.А., Попова Т.А. Биохимия полости рта: Учебное пособие. – Волгоград: Изд-во ВолГМУ, 2010. –С. 10-11, 8, 11-13;
9. Петровский Б.В. Большая медицинская энциклопедия. 3-е издание, -Т. 11;
10. Северин Е.С. Биохимия: Учебник/ 2-е изд., испр. –М.: ГЭОТАР-МЕД, -2004, -С. 687-688, 688-689, 689-690, 688-689,689, 693, 697-698;
11. Северина С.Е. Биологическая химия с упражнениями и задачами. –М. : ГЭОТАР – Медиа, -2011, –С. 301.
Не подошла эта работа?
Закажи новую работу, сделанную по твоим требованиям
Коллаген - нитевидный белок, который составляет основу соединительной ткани, на коллаген приходится примерно треть всех белков в человеческом организме, присутствует во всех организмах, от вирусов до многоклеточных.
Коллаген является одним из ключевых компонентов суставов, костных сухожилий, волос, кожи, зубов, кроме того коллаген образует стенки вен, артерий и капилляров. Его название происходит от греческого слова cola, которое переводится как «клей».
Данное название было выбрано не случайно, так как основную функцию коллагена многие специалисты сравнивают с клеем.
В настоящее время описано двадцать восемь типов коллагена, которые кодируются более чем сорока генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации – интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование одного или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.
Молекулы коллагена образуют длинные тонкие волокна – фибриллы. Данные волокна служат для «склеивания» клеток, связывают наш организм в единое целое и позволяют ткани выдерживать растяжение.
Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.
Фибриллогенез — образование коллагеновых волокон в соединительной ткани путём сборки или объединения в пучки фибрилл — тонких белковых нитевидных структур внутри клетки и тканей человеческого организма. Фибриллогенез имеет важное значение в процессе приживления имплантанта и создания на его основе прочной, правильно функционирующей жевательной системы. Чем прочнее созданные в процессе фибриллогенеза коллагеновые волокна, тем прочнее соединительная ткан.
В молодом возрасте синтезируется достаточное количество новых молекул, которые успевают вовремя заполонить разрушенные участки фибрилл. С возрастом запасы коллагена истощаются. Сокращение количества этого белка начинается уже в двадцать лет, и после 25-30 процесс его разрушения преобладает над процессом синтеза.
Фибриллы начинают разрушаться быстрее, тогда как синтез по естественным причинам замедляется. Данный процесс ведет к проявлениям первых признаков старения кожи, которая, в свою очередь, истончается и теряет эластичность, начинается образование морщин, костная система становится более хрупкой, а суставы менее подвижными.
Кроме того, нарушение синтеза и функционирования коллагена в организме приводит к заболеваниям соединительной ткани, которые группируются в общую группу коллагеновых заболеваний (коллагенозов).
Болезни, вызванные дефектами при биосинтезе коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, кодирующем аминокислотную последовательность ферментов, продуцирующих коллаген, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в посттрансляционной модификации коллагена. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.
Цель курсовой работы – провести анализ имеющихся литературных данных в вопросах изучения коллагена, его функций и свойств, вовлеченность в процессы жизнедеятельности и старения организма, а также применение коллаген содержащих препаратов в современной медицине.
Введение…………………………………………………………………………….3
1.Структура коллагена (полиморфизм коллагена, физико-химические свойства)……………………………………………………………………………..5
2.Синтез и созревание коллагена.
2.1. Синтез комплементарной цепи………………………………………….8
2.2. Гидроксилирование пролина и лизина с участием витамина С……..11
2.3. Гидроксилирование гидроксилизина………………………………….13
2.4. Образование проколлагена…………………………………………….14
2.5. Образование тропоколлагена ………………………………………….16
3. Особенности структуры и функции разных типов коллагена.
3.1. Фибриллообразующие типы (I, II,III, V, XI)………………………….19
3.2. Структура фибрилл коллагена и их формирование ………………….21
3.3. Коллагенобразующие микрофибриллы (VI тип)……………………...22
3.4. Коллагены, образующие «заякоренные» фибриллы (VII тип) ………23
4. Катаболизм коллагена …………………………………………………………..25
5.Регуляция обмена коллагена ……………………………………………………27
6. Применение коллагена в медицине…………………………………………….28
Заключение …………………………………………………………………………30
Список использованной литературы ……………………………………………..32
Курсовая работа на тему: "Структура, обмен и функции коллагена"
Предмет: Биохимия
Оригинальность на Антиплагиат.РУ (модуль - Интернет): 60%
Объём: 31 стр.
1. Вавилова Т.П. Биохимия тканей и жидкостей полости рта. Учебное пособие. –М.: «ГЭОТАР-Медиа». -2011. –С. 11-12, 16-18, 13-14;
2. Волькенштеин М.В. Молекулярная биофизика.-М.: Наука, -1975. –С. 256
3. Забарский Б.И., Иванов И.И., Мардашев С.Р. Биологическая химия. –Линенград : «Медицина». -1972 –С.52;
4. Кучук Э.М., Матющенко Н.С., Закиров Дж.З., Горборукова Л.П. Биохимия специализированных тканей, Учебное пособие. - Бишкек. -2014. –С. 89-90, 93-94;
5. Ленинджер А.Н. Основы биохимии. –М.: МИР –С. 179;
6. Микаелян Н.П., Комаров О.С. Биохимия твердых тканей полости рта в норме и при патологии. –М. : Издательство -2019. –С. 36-37, 37;
7. Николаев А.Я. Биологическая химия. –М.: «Медицинское информационное агенство». -2004. –С. 40;
8. Островский О.В., Храмов В.А., Попова Т.А. Биохимия полости рта: Учебное пособие. – Волгоград: Изд-во ВолГМУ, 2010. –С. 10-11, 8, 11-13;
9. Петровский Б.В. Большая медицинская энциклопедия. 3-е издание, -Т. 11;
10. Северин Е.С. Биохимия: Учебник/ 2-е изд., испр. –М.: ГЭОТАР-МЕД, -2004, -С. 687-688, 688-689, 689-690, 688-689,689, 693, 697-698;
11. Северина С.Е. Биологическая химия с упражнениями и задачами. –М. : ГЭОТАР – Медиа, -2011, –С. 301.
Купить эту работу vs Заказать новую | ||
---|---|---|
0 раз | Куплено | Выполняется индивидуально |
Не менее 40%
Исполнитель, загружая работу в «Банк готовых работ» подтверждает, что
уровень оригинальности
работы составляет не менее 40%
|
Уникальность | Выполняется индивидуально |
Сразу в личном кабинете | Доступность | Срок 1—6 дней |
350 ₽ | Цена | от 500 ₽ |
Не подошла эта работа?
В нашей базе 149278 Курсовых работ — поможем найти подходящую