Курсовую ПГФА приняли.Очень хорошее выполнение.Замечательный специалист
Информация о работе
Подробнее о работе
Влияние внешних факторов на активность ферментов
- 29 страниц
- 2018 год
- 77 просмотров
- 1 покупка
Гарантия сервиса Автор24
Уникальность не ниже 50%
Фрагменты работ
Различные физиологически активные соединения – лекарственные вещества, стимуляторы роста растений, пестициды – стимулируют или подавляют тот или иной ферментативный процесс и соответственно влияют на определенные звенья обмена веществ. Таким образом, изучение установление закономерностей действия ферментов и влияния на них различных стимуляторов и ингибиторов имеет важное значение для сельского хозяйства.
Цель работы:
Изучить влияние внешних факторов на активность ферментов
Для достижения поставленной цели необходимо решить следующие задачи:
Введение 2
Глава 1. Ферменты в растительной клетке 4
1.1 Механизм действия ферментов 8
Глава 2. Влияние внешних факторов на активность ферментов 12
2.1 Концентрация субстрата и фермента 13
2.2 рН и состав раствора 18
2.3 Температура 19
2.4 Влияние активаторов и ингибиторов 21
Заключение 27
Список литературы 28
2. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений: В 2 т. / Пер. с англ. М.: Мир, 1986. 393 с.
3. Иванюшина В. А., Морнин А. Б., Киселев О. И. Молекулярные шапероны: новые белки – новые функции // Молекулярная биология. 1991. Т. 25. Вып. С. 869-880.
4. Иммобилизованные клетки и ферменты. Методы / Под ред. Дж. Вуд- ворда. М.: Мир, 1988. 215 с. 7. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. М.: Высш. шк., 2000. 479 с.
5. Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики / Пер. с англ. Б. И. Курганова. М.: Мир, 1979. 280 с.
6. Кретович В. Л. Биохимия растений. М.: Высш. шк., 1986. 445 с. 5. Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 1–3.
7. Степаненко Б. Н. Химия и биохимия углеводов (полисахариды). М.: Высш. шк., 1978. 256 с.
8. Степаненко Б. Н. Современные проблемы в биохимии углеводов. М.: Наука, 1979. 54 с.
9. Филлипович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Агар, 1999. 512
10. Сорочинский В. В., Курганов Б. И. Ферментные электроды // Биотехно- логия. 1988. Т.13. 207 с.
11.
...
1.1 Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов заключается в образовании комплекса ES между ферментом и субстратом, после чего из субстрата образуется продукт ЕР, распадающийся на фермент и продукт. Субстрат связывается активным центром фермента, который часто является простетической группой или коферментом.
Таким образом работа фермента имеет три фазы:
1) образование фермент-субстратного комплекса;
2) преобразование промежуточного соединения в один или несколько активных комплексов;
3) выделение продуктов реакции и регенерации молекулы фермента.
Так как каталитический центр однокомпонентного фермента возникает в тот момент, когда молекула приобретает присущую ей третичную структуру, то третичной структуры фермента под влиянием тех или иных факторов может привести к деформации каталитического центра и изменению ферментативной активности. У двухкомпонентных ферментов в состав каталитического центра еще входят группа небелковой природы.
...
2.1 Концентрация субстрата и фермента
Скорость любого ферментативного процесса в значительной степени зависит от концентрации, как субстрата, так и фермента. Обычно скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента, при условии если содержание субстрата в пределах оптимума или немного выше. При постоянном количестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата.
Механизм биохимической ферментативной реакции можно представить упрощенно в общем виде:
,
где Е – фермент;
S – субстрат;
ES – фермент-субстратный комплекс;
Р – продукт реакции;
k+1, k–1, k2– константы скоростей прямых и обратных реакций.
Константа Михаэлиса – Ментен (Кm) характеризует константу диссоциации фермент–субстратного комплекса и численно равна концентрации субстрата (в моль/л), при которой скорость данной реакции составляет 1/2 от максимальной. Она характерна для каждой пары фермент–субстратного комплекса.
...
2.2 рН и состав раствора
Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям pH среды (pH 6,0-8,0).
При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, при которой фермент проявляет максимальную активность. Эта точка называется оптимумом pH среды для действия данного фермента. При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях pH среды, обычно при оптимальной температуре и при наличии достаточно высоких концентраций субстрата.
Согласно современным представлениям, влияние изменений pH среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние или степень ионизации кислотных и основных групп (в частности, СООН-группы дикарбоновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гистидина, NН2-группы лизина и др.).
...
2.3 Температура
Температура – один из важнейших факторов внешней среды, который независимо от состояния равновесия реакции меняет её скорость. овышение температуры в интервале 0 - 50°С обычно приводит к плавному увеличению ферментативной активности, что связано с ускорением процессов формирования фермент-субстратного комплекса и всех последующих событий катализа. При повышении температуры на каждые 10°С скорость реакции увеличивается примерно вдвое (правило Вант-Гоффа). Однако дальнейшее повышение температуры (>50°С) сопровождается увеличением количества инактивированного фермента за счет денатурации его белковой части, что выражается в снижении активности.
Каждый фермент характеризуется температурным оптимумом – значением температуры, при котором регистрируется наибольшая его активность [6].
Поэтому при ферментативных реакциях при повышении температуры на 100 С процесс ускоряется в 1,5 – 2 раза.
...
2.4 Влияние активаторов и ингибиторов
Скорость ферментативной реакции (активность ферментов) определяется присутствием в среде ингибиторов и активаторов, среди которых могут быть как посторонние для организма вещества, так и природные продукты обмена.
Ингибиторы – вещества, которые вызывают частичное или полное торможение химических реакций, включая и ферментативные.
Ферменты теряют каталитическую активность при воздействии различных факторов, вызывающих денатурацию (нагревание, кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов и др.). Подобное разрушение фермента не рассматривается как ингибирование, так как оно не связано с механизмом действия фермента. Ингибиторы действуют на скорость реакции определенным химическим путем.
Механизм действия ингибиторов может быть самым разнообразным, но в общей форме можно сказать, что ингибитор вступает в соединение с ферментом, образуя соединение фермент-ингибитор.
Различают обратимое и необратимое ингибирование фермента.
...
Заключение
Для практики сельского хозяйства, особенно в нашей стране, имеет большое значение оценка устойчивости растения к неблагоприятным условиям среды. Эта оценка особенно важна, если учесть
а) исключительное разнообразие климатических и почвенных условий в различных районах страны
б) наличие обширных площадей потенциально плодородных земель, которые находятся под угрозой засухи, засоления и воздействия низких температур.
Ферментативные показатели, или, точнее, свойства ферментов растений, позволяют судить об их засухоустойчивости, морозоустойчивости и т. д
У растений активность ферментов низка в семенах или в вегетативных органах, которые переживают неблагоприятные условия среды (почки, корнеплоды, клубни, луковицы, корневищи).
В начале вегетации, особенно при прорастании, уровень ферментативной активности резко возрастает, но к концу сезона вегетации снижается.
На активность ферментов существенное влияние оказывают различные факторы внешней среды.
...
1. Валуева Т. А., Мосолов В. В. Белки – ингибиторы протеолитических ферментов у растений // Прикл. биохимия и микробиология. 1995. Т. 31. Вып. 6. С. 579–589.
2. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений: В 2 т. / Пер. с англ. М.: Мир, 1986. 393 с.
3. Иванюшина В. А., Морнин А. Б., Киселев О. И. Молекулярные шапероны: новые белки – новые функции // Молекулярная биология. 1991. Т. 25. Вып. С. 869-880.
4. Иммобилизованные клетки и ферменты. Методы / Под ред. Дж. Вуд- ворда. М.: Мир, 1988. 215 с. 7. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. М.: Высш. шк., 2000. 479 с.
5. Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики / Пер. с англ. Б. И. Курганова. М.: Мир, 1979. 280 с.
6. Кретович В. Л. Биохимия растений. М.: Высш. шк., 1986. 445 с. 5. Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 1–3.
7. Степаненко Б. Н. Химия и биохимия углеводов (полисахариды). М.: Высш. шк., 1978. 256 с.
8. Степаненко Б. Н. Современные проблемы в биохимии углеводов. М.: Наука, 1979. 54 с.
9. Филлипович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Агар, 1999. 512
10. Сорочинский В. В., Курганов Б. И. Ферментные электроды // Биотехно- логия. 1988. Т.13. 207 с.
11. Физиология и биохимия сельскохозяйственных растений. Под ред. Н. Н. Третьякова. М.: Колос, 1999. 487 с.
12. Растительный белок / Пер. с фр. В. Г. Долгополова. М.: Агропромиздат, 1991. 684 с.
Форма заказа новой работы
Не подошла эта работа?
Закажи новую работу, сделанную по твоим требованиям
