все хорошо
Информация о работе
Подробнее о работе
Диагностическое значение определения активности ферментов при заболеваниях
- 29 страниц
- 2016 год
- 53 просмотра
- 0 покупок
Гарантия сервиса Автор24
Уникальность не ниже 50%
Фрагменты работ
1.Ферменты. Общие сведения
Ферменты – это белки, участвующие в процессах, протекающих в ор-ганах системах живых организмов, выполняя роль биологических катализа-торов. Ферменты содержаться во всех клетках живых организмов и обеспе-чивают многообразие протекающих в них биохимических реакций и их жизнедеятельность.
Будучи белками, ферменты обладают всеми особенностями, присущи-ми этому классу соединений, и при гидролизе распадаются на аминокислоты. Состав и последовательность соединения аминокислот в полипептидную цепь определяет первичную структуру белка и в, частности, фермента. Пространственное формирование структуры фермента и свертывание молекулы в виде спирали обеспечивает вторичную структуру молекулы, а дальнейшее свертывание молекулы в глобулу, которая поддерживается за счет водородных, дисульфидных, ионных и полярных связей, определяет третичную структуру. Ряд ферментов, как и белков, имеет четвертичную структуру. В этом случае молекула фермента состоит из нескольких субъединиц, каждая из которых обладает первичной, вторичной и третичной структурой.
По своему строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Простые ферменты при гидролизе дают только смесь аминокислот; сложные, кроме аминокислот, в своем составе имеют компонент небелковой природы. Белковая часть сложного фермента носит название – «апофермент»; небелковая – «кофермент». Апофермент и кофермент в отдельности не обладают ферментативными свойствами. Только объединившись в одну молекулу, они обладают каталитической способностью и могут работать в качестве фермента.
К простым ферментам, состоящим только из аминокислот, относятся: альдолаза, пепсин, трипсин. К сложным – относятся лактатдегидрогеназа, аланинаминотрансфераза, спартатаминотрансфераза. В сложных ферментах кофермент часто представлен витамином или его производным. Поэтому авитоминоз и гиповитаминоз всегда приводит к нарушению обменных про-цессов за счет дефекта ферментных систем.
В организме ферменты работают в качестве биологических катализаторов и обладают основными свойствами истинных катализаторов:
1. Ферменты активируют соединения и делают возможным проте-кание реакций, которые или идут с очень низкой скоростью или не идут без участия катализатора;
2. Сам фермент в процессе реакции не изменяется;
3. Для протекания ферментативной реакции необходимо малое количество фермента.
В процессе работы фермент образует с субстратом (преобразуемым соединением) фермент-субстратный комплекс.
На поверхности молекулы фермента расположены «центры связыва-ния». Каждый центр связывания – это участок молекулы. Имеющий опреде-ленную последовательность специфических аминокислот. Именно этот уча-сток белковой молекулы обеспечивает образование фермент-субстратного комплекса. В результате такого взаимодействия фермента с субстратом в молекуле субстрата происходит ослабление внутримолекулярных связей и повышение уровня энергии, что служит началом преобразования структуры субстрата. Формирование фермент-субстратного комплекса – это начальная стадия ферментативного процесса, протекание которого определяется временем образования этого комплекса, концентрацией субстрата и временем образования продукта реакции (конечного продукта). С увеличение концентрации субстрата скорость реакции возрастает до определенной величины, после чего становится постоянной.
1.Ферменты. Общие сведения
Ферменты – это белки, участвующие в процессах, протекающих в органах системах живых организмов, выполняя роль биологических катализаторов. Ферменты содержаться во всех клетках живых организмов и обеспечивают многообразие протекающих в них биохимических реакций и их жизнедеятельность.
Будучи белками, ферменты обладают всеми особенностями, присущими этому классу соединений, и при гидролизе распадаются на аминокислоты. Состав и последовательность соединения аминокислот в полипептидную цепь определяет первичную структуру белка и в, частности, фермента. Пространственное формирование структуры фермента и свертывание молекулы в виде спирали обеспечивает вторичную структуру молекулы, а дальнейшее свертывание молекулы в глобулу, которая поддерживается за счет водородных, дисульфидных, ионных и полярных связей, определяет третичную структуру. Ряд ферментов, как и белков, имеет четвертичную структуру.
...
Рассмотреть основные заболевания связанные с нарушением обмена ферментов;
Объектом исследования является: плазма, полученная из венозной крови;
Предмет исследования: венозная кровь с добавлением антикоагуляторов.
1.Ферменты. Общие сведения
Ферменты – это белки, участвующие в процессах, протекающих в органах системах живых организмов, выполняя роль биологических катализаторов. Ферменты содержаться во всех клетках живых организмов и обеспечивают многообразие протекающих в них биохимических реакций и их жизнедеятельность.
Будучи белками, ферменты обладают всеми особенностями, присущими этому классу соединений, и при гидролизе распадаются на аминокислоты. Состав и последовательность соединения аминокислот в полипептидную цепь определяет первичную структуру белка и в, частности, фермента.
...
2.4.Ферменты в клинической диагностике
Различия между функциональными и нефункциональными ферментами плазмы.
Некоторые ферменты, проферменты и их субстраты в норме постоянно циркулируют в крови человека и выполняют физиологические функции. Примерами функциональных ферментов плазмы являются липопротеинлипаза, псевдохолинэстераза, а также проферменты компонентов систем свертывания крови и растворения кровяного сгустка. Они синтезируются в печени, и их концентрация в крови либо такая же, как в тканях, либо более высокая. Как следует из названия, нефункциональные ферменты плазмы не выполняют в крови никаких известных физиологических функций. Их субстраты в плазме обычно не обнаруживаются, и в норме их концентрация в крови человека почти в миллион раз ниже, чем в тканях. Появление этих белков в плазме в повышенных концентрациях указывает на повышенную скорость деструкции тканей.
...
3.Диагностическое значение определения активности ферментов при заболеваниях сердечно-сосудистой системы
Среди сердечно-сосудистых заболеваний наиболее распространенными считаются ишемическая болезнь сердца (атеросклероз и коронарная недостаточность), гипертония, ревматические пороки сердца, инфаркт миокарда.
Прямым следствием заболеваний сердца является изменение активности кардиоспецифических ферментов: креатинфосфокиназы (КФК), лактатдегидрогеназы (ЛДГ), аспартатаминотрансферазы (АСТ), аланинаминотрансферазы (АЛТ), глутамилтранспептидазы (ГГТ).
3.1.Ишемическая болезнь сердца (ИБС).
Ишемическая болезнь сердца (ИБС) - это заболевание миокарда, обусловленное острым или хроническим несоответствием потребности миокарда в кислороде и коронарного кровоснабжения сердечной мышцы, которое выражается в развитии в миокарде участков ишемии, ишемического повреждения, некрозов и рубцовых полей, сопровождается нарушением систолической и/или диастолической функции сердца.
...
Список литературы отсутствует
Форма заказа новой работы
Не подошла эта работа?
Закажи новую работу, сделанную по твоим требованиям
